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人体缺氧的时候血液中的哪种酶降低？ 记得是有人说是叫什么ADP是有这个东东吗，高手给解释个先～谢谢了 休 闲 居编辑 >>>>>>>>休闲养生网回答： 1．1生物酶的结构和特性 生物酶是具有催化功能的蛋白质。象其他蛋白质一样，酶分子由氨基酸长链组成。其中一部分链成螺旋状，一部分成折叠的薄片结构，而这两部分由不折叠的氨基酸链连接起来，而使整个酶分子成为特定的三维结构。生物酶是从生物体中产生的，它具有特殊的催化功能，其特性如下： 高效性：用酶作催化剂，酶的催化效率是一般无机催化剂的103 106倍。 专一性：一种酶只能催化一类物质的化学反应，即酶是仅能促进特定化合物、特定化学键、特定化学变化的催化剂。 低反应条件：酶催化反应不象一般催化剂需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件，而可在较温和的常温、常压下进行。 易变性失活：在受到紫外线、热、射线、表面活性剂、金属盐、强酸、强碱及其它化学试剂如氧化剂、还原剂等因素影响时，酶蛋白的二级、三级结构有所改变。所以在大生产时，如有条件酶还可以回收利用。 可降低生化反应的反应活化能：酶作为一种催化剂，能提高化学反应的速率，主要原因是降低了反应的活化能，使反应更易进行。而且酶在反应前后理论上是不被消耗的，所以还可回收利用。 1．2生物酶的作用机理 酶蛋白与其它蛋白质的不同之处在于酶都具有活性中心。酶可分为四级结构：一级结构是氨基酸的排列顺序；二级结构是肽链的平面空间构象；三级结构是肽链的立体空间构象；四级结构是肽链以非共价键相互结合成为完整的蛋白质分子。真正起决定作用的是酶的一级结构，它的改变将改变酶的性质(失活或变性)。酶的作用机理比较被认同的是Koshland的“诱导契合”学说，其主要内容是：当底物结合到酶的活性部位时，酶的构象有一个改变。催化基团的正确定向对于催化作用是必要的。底物诱导酶蛋白构象的变化，导致催化基团的正确定位与底物结合到酶的活性部位上去。 ADP,是ATP的水解产物，ATP在释放能量后就就会生成ADP ATP（adenosine triphosphate，称三磷酸腺苷） ATP由一个称为腺苷的大分子和三个较简单的磷酸根组成，后两个磷酸根上有“高能键”，键上贮有大量化学能，故ATP这类化合物又称为高能磷化物。 结构简式表示为A-P～P～P 其中A表示腺苷,T表示三个 ,P表示磷酸,“～”表示高能磷酸键,其断裂时释放出较多的能量,比普通的化学键断裂放出的能量多2--3倍，所以叫高能化学键。 高能化学键很易断裂，断裂后，ATP转化为ADP，使细胞做功或完成其生理功能。 一分子ATP水解成一分子二磷酸腺昔(ADP)和一分子磷酸时,便有一个高能酸键被水解而释放出33千焦能量。 ATP彻底水解的产物为磷酸、核糖和腺嘌呤,因此ATP水解时可依次脱下三个磷酸基。 重点就在,“～”:高能磷酸键,水解时释放能量,这个释放能量正等于形成时需要能量. 这也就是同化作用和异化作用之间的关系：异化作用释放能量，同化作用需要能量，而同化作用所需要的能量正是由异化作用所释放出来的。 磷酸键被水解断开时,释放的能量就能转换成把氨基酸合成蛋白质的化学能,转换成传导神经冲动的电能,或者经过肌肉收缩转换成动能等等 综上所述，可见伴随着ATP与ADP（二磷酸腺苷）的相互转化，存在着能量的释放和储存。ATP的这一特点，使它与生物体的新陈代谢有着密切的关系。 ATP＝ADP＋能量 |